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/ Aminet 6 / Aminet 6 - June 1995.iso / Aminet / misc / sci / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00423 < prev    next >
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Text File  |  1995-03-04  |  2.2 KB  |  44 lines
  1. ******************************
  2. * Aconitase family signature *
  3. ******************************
  4.  
  5. Aconitase  (aconitate hydratase) (EC 4.2.1.3) [1,2]  is  the enzyme  from  the
  6. tricarboxylic  acid  cycle  that  catalyzes  the  reversible  isomerization of
  7. citrate and isocitrate.  Cis-aconitate  is  formed  as an intermediary product
  8. during the course of the reaction. In eukaryotes two isozymes of aconitase are
  9. known to exist: one found in  the mitochondrial  matrix and the other found in
  10. the cytoplasm. Aconitase, in its active form,  contains  a 4Fe-4S  iron-sulfur
  11. cluster; three  cysteine  residues have been shown to be ligands of the 4Fe-4S
  12. cluster.
  13.  
  14. It has been shown [3] that two proteins are highly related to aconitase, these
  15. proteins are:
  16.  
  17.  - 3-isopropylmalate  dehydratase (EC 4.2.1.33)  (isopropylmalate  isomerase),
  18.    the enzyme that catalyzes the second step in the biosynthesis of leucine.
  19.  - Iron-responsive  element binding  protein (IRE-BP).  IRE-BP  is a cytosolic
  20.    protein that binds  to iron-responsive elements (IREs).  IREs are stem-loop
  21.    structures found in  the 5'UTR of ferritin,  and  delta aminolevulinic acid
  22.    synthase mRNAs, and in the 3'UTR of  transferrin receptor mRNA.  IRE-BP has
  23.    been recently shown [4] to express aconitase activity.
  24.  
  25. As a signature  for  proteins  from  the  aconitase family  we have selected a
  26. conserved region that contains the first cysteine ligand of the 4Fe4S cluster.
  27.  
  28. -Consensus pattern: [LIVM]-x(4)-[LIVM]-[GST]-x-C-T-N-[GSTA]
  29.                     [C binds the iron-sulfur center]
  30. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  31. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: Bacillus  caldolyticus   glucose-1-
  32.  phosphate adenylyltransferase.
  33. -Last update: October 1993 / Pattern and text revised.
  34.  
  35. [ 1] Robbins A.H., Stout C.D.
  36.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86:3639-3643(1989).
  37. [ 2] Zheng L., Andrews P.C., Hermodson M.A., Dixon J.E., Zalkin H.
  38.      J. Biol. Chem. 265:2814-2821(1990).
  39. [ 3] Hentze M.W., Argos P.
  40.      Nucleic Acids Res. 19:1739-1740(1991).
  41. [ 4] Kaptain S., Downey W.E., Tang C.K., Philpott C., Haile D.J., Orloff D.G.,
  42.      Harford J.B., Rouault T.A., Klausner R.D.
  43.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88:10109-10113(1991).
  44.